Enzym

Enzyme sind Eiweißmoleküle in Zellen, die als biologische Katalysatoren wirken. Enzyme beschleunigen chemische Reaktionen im Körper, werden dabei aber nicht verbraucht und können daher immer wieder verwendet werden.

Fast alle biochemischen Reaktionen in Lebewesen benötigen Enzyme. Mit einem Enzym laufen chemische Reaktionen viel schneller ab, als sie ohne das Enzym ablaufen würden. p39 Andere Biokatalysatoren sind katalytische RNA-Moleküle, so genannte Ribozyme.

Die Substanzen, die am Anfang einer Reaktion stehen, werden Substrate genannt. Die Substanzen am Ende einer Reaktion sind die Produkte. Enzyme arbeiten an den Substraten und wandeln sie in Produkte um. Die Untersuchung von Enzymen wird Enzymologie genannt.

Das erste Enzym wurde 1833 von Anselme Payen gefunden.



Banddiagramm eines Enzyms namens TIM
Banddiagramm eines Enzyms namens TIM

Banddiagramm eines Enzyms namens TIM
Banddiagramm eines Enzyms namens TIM

Struktur des Enzyms

Es gibt Tausende von verschiedenen Enzymen, und jedes ist spezifisch für die Reaktion, die es katalysiert. Enzyme haben Namen, die zeigen, was sie tun. Die Namen von Enzymen enden gewöhnlich auf -ase, um zu zeigen, dass es sich um Enzyme handelt. Beispiele hierfür sind die ATP-Synthase. Sie stellt eine Chemikalie namens ATP her. Ein weiteres Beispiel ist die DNA-Polymerase. Sie liest einen intakten DNA-Strang und verwendet ihn als Vorlage zur Herstellung eines neuen Stranges.

Ein Beispiel für ein Enzym ist die im Speichel vorkommende Amylase. Es spaltet Stärkemoleküle in kleinere Glukose- und Maltosemoleküle auf. Eine andere Art von Enzym ist die Lipase. Es spaltet Fette in kleinere Moleküle, Fettsäuren und Glycerin auf.

Die Proteasen sind eine ganze Klasse von Enzymen. Sie spalten andere Enzyme und Proteine wieder in Aminosäuren auf. Nukleasen sind Enzyme, die DNA oder RNA schneiden, oft an einer bestimmten Stelle im Molekül.

Enzyme dienen nicht nur dazu, große Chemikalien in kleinere Chemikalien aufzuspalten. Andere Enzyme nehmen kleinere Chemikalien und bauen sie zu größeren Chemikalien auf und erledigen viele andere chemische Aufgaben. Die nachstehende Klassifikation listet die Haupttypen auf.

Biochemiker zeichnen oft ein Bild eines Enzyms, um es als visuelle Hilfe oder Karte des Enzyms zu verwenden. Das ist schwierig, da ein Enzym Hunderte oder Tausende von Atomen enthalten kann. Biochemiker können nicht all diese Details zeichnen. Stattdessen verwenden sie Bandmodelle als Bilder von Enzymen. Bandmodelle können die Form eines Enzyms zeigen, ohne jedes Atom zeichnen zu müssen.

Die meisten Enzyme funktionieren nicht, wenn Temperatur und pH-Wert nicht genau richtig sind. Bei Säugetieren liegt die richtige Temperatur normalerweise bei etwa 37oC Grad (Körpertemperatur). Der richtige pH-Wert kann stark variieren. Pepsin ist ein Beispiel für ein Enzym, das am besten funktioniert, wenn der pH-Wert etwa 1,5 beträgt.

Wenn ein Enzym über eine bestimmte Temperatur erhitzt wird, wird das Enzym dauerhaft zerstört. Es wird durch Protease abgebaut und die Chemikalien werden wieder verwendet.

Einige Chemikalien können einem Enzym helfen, seine Arbeit noch besser zu tun. Diese werden Aktivatoren genannt. Manchmal kann eine Chemikalie ein Enzym verlangsamen oder sogar dazu führen, dass das Enzym überhaupt nicht mehr arbeitet. Diese werden als Inhibitoren bezeichnet. Die meisten Medikamente sind Chemikalien, die ein Enzym im menschlichen Körper entweder beschleunigen oder verlangsamen.



Speichel-Amylase: Chloridion grün; Kalzium beige
Speichel-Amylase: Chloridion grün; Kalzium beige

Struktur des Enzyms

Es gibt Tausende von verschiedenen Enzymen, und jedes ist spezifisch für die Reaktion, die es katalysiert. Enzyme haben Namen, die zeigen, was sie tun. Die Namen von Enzymen enden gewöhnlich auf -ase, um zu zeigen, dass es sich um Enzyme handelt. Beispiele hierfür sind die ATP-Synthase. Sie stellt eine Chemikalie namens ATP her. Ein weiteres Beispiel ist die DNA-Polymerase. Sie liest einen intakten DNA-Strang und verwendet ihn als Vorlage zur Herstellung eines neuen Stranges.

Ein Beispiel für ein Enzym ist die im Speichel vorkommende Amylase. Es spaltet Stärkemoleküle in kleinere Glukose- und Maltosemoleküle auf. Eine andere Art von Enzym ist die Lipase. Es spaltet Fette in kleinere Moleküle, Fettsäuren und Glycerin auf.

Die Proteasen sind eine ganze Klasse von Enzymen. Sie spalten andere Enzyme und Proteine wieder in Aminosäuren auf. Nukleasen sind Enzyme, die DNA oder RNA schneiden, oft an einer bestimmten Stelle im Molekül.

Enzyme dienen nicht nur dazu, große Chemikalien in kleinere Chemikalien aufzuspalten. Andere Enzyme nehmen kleinere Chemikalien und bauen sie zu größeren Chemikalien auf und erledigen viele andere chemische Aufgaben. Die nachstehende Klassifikation listet die Haupttypen auf.

Biochemiker zeichnen oft ein Bild eines Enzyms, um es als visuelle Hilfe oder Karte des Enzyms zu verwenden. Das ist schwierig, da ein Enzym Hunderte oder Tausende von Atomen enthalten kann. Biochemiker können nicht all diese Details zeichnen. Stattdessen verwenden sie Bandmodelle als Bilder von Enzymen. Bandmodelle können die Form eines Enzyms zeigen, ohne jedes Atom zeichnen zu müssen.

Die meisten Enzyme funktionieren nicht, wenn Temperatur und pH-Wert nicht genau richtig sind. Bei Säugetieren liegt die richtige Temperatur normalerweise bei etwa 37oC Grad (Körpertemperatur). Der richtige pH-Wert kann stark variieren. Pepsin ist ein Beispiel für ein Enzym, das am besten funktioniert, wenn der pH-Wert etwa 1,5 beträgt.

Wenn ein Enzym über eine bestimmte Temperatur erhitzt wird, wird das Enzym dauerhaft zerstört. Es wird durch Protease abgebaut und die Chemikalien werden wieder verwendet.

Einige Chemikalien können einem Enzym helfen, seine Arbeit noch besser zu tun. Diese werden Aktivatoren genannt. Manchmal kann eine Chemikalie ein Enzym verlangsamen oder sogar dazu führen, dass das Enzym überhaupt nicht mehr arbeitet. Diese werden als Inhibitoren bezeichnet. Die meisten Medikamente sind Chemikalien, die ein Enzym im menschlichen Körper entweder beschleunigen oder verlangsamen.



Speichel-Amylase: Chloridion grün; Kalzium beige
Speichel-Amylase: Chloridion grün; Kalzium beige

Modell mit Schloss und Schlüssel

Enzyme sind sehr spezifisch. Emil Fischer schlug 1894 vor, dass sowohl das Enzym als auch das Substrat spezifische komplementäre geometrische Formen haben, die genau ineinander passen. Dies wird oft als "das Schlüssel-Schloss-Modell" bezeichnet. Dieses Modell erklärt jedoch nicht, wie es weitergeht.

1958 schlug Daniel Koshland eine Modifikation des Schloss- und Schlüsselmodells vor. Da Enzyme ziemlich flexible Strukturen sind, wird das aktive Zentrum durch Wechselwirkungen mit dem Substrat umgestaltet. Infolgedessen bindet das Substrat nicht einfach an ein starres aktives Zentrum. Die Aminosäure-Seitenketten des aktiven Zentrums werden in Positionen gebogen, so dass das Enzym seine katalytische Arbeit verrichtet. In einigen Fällen, wie z.B. bei Glykosidasen, ändert das Substratmolekül auch leicht seine Form, wenn es in das aktive Zentrum eintritt.



Diagramme zur Darstellung der Hypothese der induzierten Anpassung der Enzymwirkung
Diagramme zur Darstellung der Hypothese der induzierten Anpassung der Enzymwirkung

Modell mit Schloss und Schlüssel

Enzyme sind sehr spezifisch. Emil Fischer schlug 1894 vor, dass sowohl das Enzym als auch das Substrat spezifische komplementäre geometrische Formen haben, die genau ineinander passen. Dies wird oft als "das Schlüssel-Schloss-Modell" bezeichnet. Dieses Modell erklärt jedoch nicht, wie es weitergeht.

1958 schlug Daniel Koshland eine Modifikation des Schloss- und Schlüsselmodells vor. Da Enzyme ziemlich flexible Strukturen sind, wird das aktive Zentrum durch Wechselwirkungen mit dem Substrat umgestaltet. Infolgedessen bindet das Substrat nicht einfach an ein starres aktives Zentrum. Die Aminosäure-Seitenketten des aktiven Zentrums werden in Positionen gebogen, so dass das Enzym seine katalytische Arbeit verrichtet. In einigen Fällen, wie z.B. bei Glykosidasen, ändert das Substratmolekül auch leicht seine Form, wenn es in das aktive Zentrum eintritt.



Diagramme zur Darstellung der Hypothese der induzierten Anpassung der Enzymwirkung
Diagramme zur Darstellung der Hypothese der induzierten Anpassung der Enzymwirkung

Funktion

Die allgemeine Gleichung für eine Enzymreaktion lautet:

Substrat + Enzym -> Substrat:Enzym -> Produkt:Enzym -> Produkt + Enzym

Enzyme senken die Aktivierungsenergie einer Reaktion, indem sie einen intermediären Komplex mit dem Substrat bilden. Dieser Komplex wird als Enzym-Substrat-Komplex bezeichnet.

Zum Beispiel spaltet Sucrase, die 400-mal so groß ist wie ihr Substrat Saccharose, die Saccharose in ihre einzelnen Zuckerbestandteile, die Glucose und Fructose, auf. Die Sucrase biegt die Saccharose und spaltet die Bindung zwischen Glucose und Fructose. Wassermoleküle schließen sich an und spalten die Saccharose in Bruchteilen von Sekunden. Enzyme haben diese Schlüsselmerkmale:

  1. Sie sind katalytisch. Häufig erhöhen sie die Reaktionsgeschwindigkeit um das 10 Milliardenfache. p39 Das Enzym selbst wird durch die Reaktion nicht verändert.
  2. Sie sind in winzigen Mengen wirksam. Ein Enzymmolekül kann 1000 Substratmoleküle pro Minute umwandeln, und von einigen ist bekannt, dass sie 3 Millionen in einer Minute umwandeln. p39
  3. Sie sind sehr spezifisch. Ein Enzym führt nur eine der vielen Reaktionen aus, zu denen ein Substrat in der Lage ist.

Kontrolle der Enzymaktivität

Es gibt fünf Hauptwege, wie die Enzymaktivität in der Zelle kontrolliert wird.

  1. Die Enzymproduktion (Transkription und Translation von Enzymgenen) kann als Reaktion auf Veränderungen in der Umgebung der Zelle erhöht oder verringert werden. Diese Form der Genregulation wird als Enzyminduktion und -hemmung bezeichnet. Beispielsweise werden bei Bakterien, die gegen Antibiotika wie Penicillin resistent sind, Enzyme induziert, die das Penicillinmolekül hydrolysieren.
  2. Enzyme können in verschiedenen zellulären Kompartimenten vorkommen. Zum Beispiel werden Fettsäuren durch einen Satz von Enzymen im Zytosol, im endoplasmatischen Retikulum und im Golgi-Apparat synthetisiert. Dann werden sie von einem anderen Satz von Enzymen als Energiequelle in den Mitochondrien verwendet.
  3. Enzyme können durch ihre eigenen Produkte reguliert werden. Beispielsweise hemmen das oder die Endprodukt(e) oft eines der ersten Enzyme des Pfades. Ein solcher Regulationsmechanismus wird als negative Rückkopplung bezeichnet, da die Menge des produzierten Endprodukts durch seine eigene Konzentration reguliert wird. Dadurch wird verhindert, dass die Zellen zu viel Enzym produzieren. Die Kontrolle der Enzymwirkung trägt dazu bei, ein stabiles inneres Milieu in lebenden Organismen zu erhalten.
  4. Enzyme können reguliert werden, indem sie nach ihrer Herstellung modifiziert werden. Ein Beispiel ist die Spaltung der Polypeptidkette. Chymotrypsin, eine verdauungsfördernde Protease, wird in inaktiver Form in der Bauchspeicheldrüse produziert und in dieser Form in den Magen transportiert, wo es aktiviert wird. Dadurch wird das Enzym daran gehindert, die Bauchspeicheldrüse oder andere Gewebe zu verdauen, bevor es in den Darm gelangt. Diese Art von inaktiver Vorstufe eines Enzyms wird als Zymogen bezeichnet.
  5. Einige Enzyme können aktiviert werden, wenn sie sich in eine andere Umgebung begeben (z.B. von hohem pH-Wert zu niedrigem pH-Wert). Zum Beispiel wird das Hämagglutinin im Influenzavirus durch eine Formveränderung aktiviert. Dies wird durch die sauren Bedingungen verursacht, die im Lysosom der Wirtszelle auftreten.



Grafik, die den Einfluss von Temperaturänderungen auf die Enzymaktivität zeigt
Grafik, die den Einfluss von Temperaturänderungen auf die Enzymaktivität zeigt

Grafik, die die Auswirkung einer pH-Änderung auf die Enzymaktivität zeigt
Grafik, die die Auswirkung einer pH-Änderung auf die Enzymaktivität zeigt

Funktion

Die allgemeine Gleichung für eine Enzymreaktion lautet:

Substrat + Enzym -> Substrat:Enzym -> Produkt:Enzym -> Produkt + Enzym

Enzyme senken die Aktivierungsenergie einer Reaktion, indem sie einen intermediären Komplex mit dem Substrat bilden. Dieser Komplex wird als Enzym-Substrat-Komplex bezeichnet.

Zum Beispiel spaltet Sucrase, die 400-mal so groß ist wie ihr Substrat Saccharose, die Saccharose in ihre einzelnen Zuckerbestandteile, die Glucose und Fructose, auf. Die Sucrase biegt die Saccharose und spaltet die Bindung zwischen Glucose und Fructose. Wassermoleküle schließen sich an und spalten die Saccharose in Bruchteilen von Sekunden. Enzyme haben diese Schlüsselmerkmale:

  1. Sie sind katalytisch. Häufig erhöhen sie die Reaktionsgeschwindigkeit um das 10 Milliardenfache. p39 Das Enzym selbst wird durch die Reaktion nicht verändert.
  2. Sie sind in winzigen Mengen wirksam. Ein Enzymmolekül kann 1000 Substratmoleküle pro Minute umwandeln, und von einigen ist bekannt, dass sie 3 Millionen in einer Minute umwandeln. p39
  3. Sie sind sehr spezifisch. Ein Enzym führt nur eine der vielen Reaktionen aus, zu denen ein Substrat in der Lage ist.

Kontrolle der Enzymaktivität

Es gibt fünf Hauptwege, wie die Enzymaktivität in der Zelle kontrolliert wird.

  1. Die Enzymproduktion (Transkription und Translation von Enzymgenen) kann als Reaktion auf Veränderungen in der Umgebung der Zelle erhöht oder verringert werden. Diese Form der Genregulation wird als Enzyminduktion und -hemmung bezeichnet. Beispielsweise werden in Bakterien, die gegen Antibiotika wie Penicillin resistent sind, Enzyme induziert, die das Penicillinmolekül hydrolysieren.
  2. Enzyme können in verschiedenen zellulären Kompartimenten vorkommen. Zum Beispiel werden Fettsäuren durch einen Satz von Enzymen im Zytosol, im endoplasmatischen Retikulum und im Golgi-Apparat synthetisiert. Dann werden sie von einem anderen Satz von Enzymen als Energiequelle in den Mitochondrien verwendet.
  3. Enzyme können durch ihre eigenen Produkte reguliert werden. Beispielsweise hemmen das oder die Endprodukt(e) oft eines der ersten Enzyme des Pfades. Ein solcher Regulationsmechanismus wird als negative Rückkopplung bezeichnet, da die Menge des produzierten Endprodukts durch seine eigene Konzentration reguliert wird. Dadurch wird verhindert, dass die Zellen zu viel Enzym produzieren. Die Kontrolle der Enzymwirkung trägt dazu bei, ein stabiles inneres Milieu in lebenden Organismen zu erhalten.
  4. Enzyme können reguliert werden, indem sie nach ihrer Herstellung modifiziert werden. Ein Beispiel ist die Spaltung der Polypeptidkette. Chymotrypsin, eine verdauungsfördernde Protease, wird in inaktiver Form in der Bauchspeicheldrüse produziert und in dieser Form in den Magen transportiert, wo es aktiviert wird. Dadurch wird das Enzym daran gehindert, die Bauchspeicheldrüse oder andere Gewebe zu verdauen, bevor es in den Darm gelangt. Diese Art von inaktiver Vorstufe eines Enzyms wird als Zymogen bezeichnet.
  5. Einige Enzyme können aktiviert werden, wenn sie sich in eine andere Umgebung begeben (z.B. von hohem pH-Wert zu niedrigem pH-Wert). Zum Beispiel wird das Hämagglutinin im Influenzavirus durch eine Formveränderung aktiviert. Dies wird durch die sauren Bedingungen verursacht, die im Lysosom der Wirtszelle auftreten.



Grafik, die die Auswirkung von Temperaturänderungen auf die Enzymaktivität zeigt
Grafik, die die Auswirkung von Temperaturänderungen auf die Enzymaktivität zeigt

Grafik, die die Auswirkung einer pH-Änderung auf die Enzymaktivität zeigt
Grafik, die die Auswirkung einer pH-Änderung auf die Enzymaktivität zeigt

Enzyminhibitoren

Inhibitoren können verwendet werden, um die Bindung eines Enzyms an ein Substrat zu verhindern. Dies kann getan werden, um eine enzymgesteuerte Reaktion zu verlangsamen. Die Inhibitoren passen locker oder teilweise in das aktive Zentrum des Enzyms. Dadurch wird die Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes verhindert oder verlangsamt.



Enzyminhibitoren

Inhibitoren können verwendet werden, um die Bindung eines Enzyms an ein Substrat zu verhindern. Dies kann getan werden, um eine enzymgesteuerte Reaktion zu verlangsamen. Die Inhibitoren passen locker oder teilweise in das aktive Zentrum des Enzyms. Dadurch wird die Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes verhindert oder verlangsamt.



Denaturierung

Denaturierung ist die irreversible Veränderung des aktiven Zentrums eines Enzyms, die durch eine extreme Änderung der Temperatur oder des pH-Wertes verursacht wird. Sie verringert die Reaktionsgeschwindigkeit, weil das Substratmolekül nicht in das aktive Zentrum passen kann, so dass keine Produkte gebildet werden können.



Denaturierung

Denaturierung ist die irreversible Veränderung des aktiven Zentrums eines Enzyms, die durch eine extreme Änderung der Temperatur oder des pH-Wertes verursacht wird. Sie verringert die Reaktionsgeschwindigkeit, weil das Substratmolekül nicht in das aktive Zentrum passen kann, so dass keine Produkte gebildet werden können.



Ko-Faktoren

Cofaktoren oder Coenzyme sind Hilfsmoleküle, die benötigt werden, um ein Enzym zum Funktionieren zu bringen. Sie sind keine Proteine und können organische oder anorganische Moleküle sein. Beide Molekültypen enthalten manchmal ein Metallion im Zentrum, wie z.B. Mg2+, Cu2+, Mn2+ oder Eisen-Schwefel-Cluster. Der Grund dafür ist, dass solche Ionen als Elektronendonatoren fungieren können, und dies ist bei vielen Reaktionen wichtig. Der Bedarf an Enzymen für verschiedene kleine Helfer ist der Hauptgrund, warum Tiere, auch wir selbst, Spurenelemente und Vitamine benötigen.



Ko-Faktoren

Cofaktoren oder Coenzyme sind Hilfsmoleküle, die benötigt werden, um ein Enzym zum Funktionieren zu bringen. Sie sind keine Proteine und können organische oder anorganische Moleküle sein. Beide Molekültypen enthalten manchmal ein Metallion im Zentrum, wie z.B. Mg2+, Cu2+, Mn2+ oder Eisen-Schwefel-Cluster. Der Grund dafür ist, dass solche Ionen als Elektronendonatoren fungieren können, und dies ist bei vielen Reaktionen wichtig. Der Bedarf an Enzymen für verschiedene kleine Helfer ist der Hauptgrund, warum Tiere, auch wir selbst, Spurenelemente und Vitamine benötigen.



Klassifikation

Die Enzyme wurden von der International Union of Biochemistry klassifiziert. Deren Kommission für Enzyme hat alle bekannten Enzyme in sechs Klassen eingeteilt:

  1. Oxidoreduktasen: katalysieren den Elektronentransfer
  2. Transferasen: funktionelle Gruppe von einem Molekül zu einem anderen verschieben
  3. Hydrolasen: -OH (Hydroxyl)-Gruppe hinzufügen
  4. Lyasen: spalten chemische Bindungen auf und fügen oft Doppelbindungen oder Ringstrukturen hinzu
  5. Isomerasen: A -> B, wobei B ein Isomer von A ist
  6. Ligasen: verbinden zwei große Moleküle: Ab + C -> A-C + b

Die einzelnen Enzyme erhalten eine vierstellige Nummer, die sie in der Datenbank klassifiziert. p145



Klassifikation

Die Enzyme wurden von der International Union of Biochemistry klassifiziert. Deren Kommission für Enzyme hat alle bekannten Enzyme in sechs Klassen eingeteilt:

  1. Oxidoreduktasen: katalysieren den Elektronentransfer
  2. Transferasen: funktionelle Gruppe von einem Molekül zu einem anderen verschieben
  3. Hydrolasen: -OH (Hydroxyl)-Gruppe hinzufügen
  4. Lyasen: spalten chemische Bindungen auf und fügen oft Doppelbindungen oder Ringstrukturen hinzu
  5. Isomerasen: A -> B, wobei B ein Isomer von A ist
  6. Ligasen: verbinden zwei große Moleküle: Ab + C -> A-C + b

Die einzelnen Enzyme erhalten eine vierstellige Nummer, die sie in der Datenbank klassifiziert. p145



Verwendung von Enzymen

Enzyme werden kommerziell genutzt:

  • Herstellung von Babynahrung - Vorverdauungsnahrung für Babys
  • Aufweichen der Schokoladenkerne
  • biologisches Waschmittel - das Protease-Enzyme enthält, um den Schmutz und die Verschmutzungen abzubauen. Es spaltet die großen, unlöslichen Moleküle in kleine, lösliche Moleküle auf. Es arbeitet bei einer niedrigeren Temperatur, so dass weniger Energie benötigt wird (thermostabil)



Verwendung von Enzymen

Enzyme werden kommerziell genutzt:

  • Herstellung von Babynahrung - Vorverdauungsnahrung für Babys
  • Aufweichen der Schokoladenkerne
  • biologisches Waschmittel - das Protease-Enzyme enthält, um den Schmutz und die Verschmutzungen abzubauen. Es spaltet die großen, unlöslichen Moleküle in kleine, lösliche Moleküle auf. Es arbeitet bei einer niedrigeren Temperatur, so dass weniger Energie benötigt wird (thermostabil)



Verwandte Seiten

  • Burst-Kinetik



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